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La MUERTE CELULAR ACELERADA6 (ACD6) es una proteína de membrana multipaso con un dominio de anquirina que actúa en un circuito de retroalimentación positiva con la señal de defensa del ácido salicílico (SA).Este estudio implementó enfoques bioquímicos para inferir cambios en los complejos ACD6 y su localización.Además de formar complejos localizados en el retículo endoplásmico (ER) y la membrana plasmática (PM), ACD6 forma complejos solubles, donde se une a la HSP70 citosólica, se ubiquitina y se degrada a través del proteasoma.Por lo tanto, ACD6 se somete constitutivamente a la degradación asociada a ER.Durante la señalización de SA, el conjunto de ACD6 soluble disminuye, mientras que el conjunto de PM aumenta.De manera similar, ACD6-1, una versión activada de ACD6 que induce SA, está presente en niveles bajos en la fracción soluble y niveles altos en el PM.Sin embargo, las variantes de ACD6 con sustituciones de aminoácidos en el dominio de anquirina forman complejos inactivos aberrantes, son inducidas por un agonista de SA, pero no muestran localización de PM.La señalización de SA también aumenta los grupos de PM de FLAGELIN SENSING2 (FLS2) y BRI1-ASSOCIATED RECEPTOR KINASE 1 (BAK1).FLS2 forma complejos ACD6;tanto FLS2 como BAK1 requieren ACD6 para una acumulación máxima en el PM en respuesta a la señalización de SA.Un escenario plausible es que SA aumente la eficiencia del plegamiento productivo y/o la formación de complejos en la sala de emergencias, de modo que ACD6, junto con FLS2 y BAK1, llegue a la superficie celular para promover de manera más efectiva las respuestas inmunitarias.