L-histidina Cas: 71-00-1 98,5% Cristales blancos o polvo cristalino
| Numero de catalogo | XD90301 |
| nombre del producto | L-histidina |
| CAS | 71-00-1 |
| Fórmula molecular | C6H9N3O2 |
| Peso molecular | 155.15 |
| Detalles de almacenamiento | Ambiente |
| Código Arancelario Armonizado | 29332990 |
Especificaciones del producto
| Ensayo | 98,5 % mín. |
| Apariencia | Cristales blancos o polvo cristalino |
| Calificación | USP39 |
| Rotacion especifica | +12,6 ° a +14,0 ° |
| Identificación | Absorción infrarroja |
| pH | 7,0 - 8,5 |
| SO4 | <=0.03% |
| Fe | <=30 ppm |
| Pérdida por secado | <=0.2% |
| Residuos en ignición | <=0.1% |
| Cl | <=0.05% |
| Metales pesados (PB) | <=15 ppm |
| Compuestos relacionados | No se encuentra más del 0,5% de cualquier impureza individual;No se encuentra más del 2,0% del total de impurezas |
Las secuencias ricas en G que forman cuádruplex están distribuidas de manera desigual en todo el genoma humano.Su enriquecimiento en promotores oncogénicos y telómeros ha generado interés en apuntar a G-quadruplex (GQ) para una terapia contra el cáncer.Aquí, presentamos un análisis cuantitativo sobre las conformaciones y la dinámica de las secuencias formadoras de GQ medidas por fluorescencia de una sola molécula.Además, relacionamos estas propiedades con los ligandos dirigidos a GQ y la unión a la proteína G4 resolvasa 1 (G4R1).Nuestro resultado muestra que tanto la longitud como la secuencia del bucle (componentes que no son G) contribuyen a la conformación del GQ.Los rastros de una sola molécula en tiempo real revelan que la dinámica de plegamiento también depende de la composición del bucle.Demostramos que las moléculas pequeñas estabilizadoras de GQ, N-metil mesoporfirina IX (NMM), su análogo, NMP y la proteína G4R1 se unen selectivamente a la conformación GQ paralela.Nuestros hallazgos apuntan a la complejidad del plegamiento de GQ regido por la longitud y la secuencia del bucle y cómo la conformación de GQ determina la propensión a la unión de proteínas y moléculas pequeñas.
