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Las proteínas/péptidos antimicrobianos han atraído mucha atención debido a su uso potencial en el entorno industrial.En el presente estudio, se purificó una proteína antimicrobiana termoestable (BSAMP) del sobrenadante de cultivo de Bacillus subtilis FB123 mediante precipitación con sulfato de amonio, cromatografía en gel en Sephacryl S-200 de alta resolución y cromatografía de intercambio iónico en columna DEAE Sepharose Fast Flow.El peso molecular del BSAMP purificado fue de 54 kDa, según lo estimado por electroforesis en gel de dodecilsulfato de sodio-poliacrilamida tanto en ausencia como en presencia de β-mercaptoetanol.Se determinó que su punto isoeléctrico era 5,24 mediante electroforesis de enfoque isoeléctrico.La tinción con ácido peryódico de Schiff reveló que BSAMP era una glicoproteína.La actividad máxima se obtuvo a pH 6,0, reteniéndose más del 79% de la actividad máxima a pH 3,0-5,0 y pH 7,0-9,0, respectivamente.Se demostró que BSAMP es altamente termoestable, ya que su actividad no cambió obviamente después del tratamiento a 100 °C.Sin embargo, fue parcialmente sensible a la papaína, la tripsina y las proteasas alcalinas.Finalmente, la proteína bacteriana exhibió actividad antimicrobiana de amplio espectro contra varios organismos patógenos.Estos hallazgos sugirieron que BSAMP debería desarrollarse más como un agente antibacteriano natural para la prevención de enfermedades en la acuicultura y la agricultura.