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La adsorción de proteínas a interfaces sólido-líquido a menudo se encuentra empíricamente para promover la formación de agregados solubles y partículas más grandes, subvisibles y visibles, pero las etapas clave en este proceso a menudo son difíciles de sondear directamente.Se caracterizó la agregación mediada por adsorción en interfases agua-óxido de silicio (SiOx), similares a superficies de vidrio hidratado, en función del pH y la fuerza iónica para el alfa-quimotripsinógeno (aCgn) y para un anticuerpo monoclonal (IgG1).Una celda de flujo permitió la reflectividad de neutrones para las capas de proteínas adsorbidas para limpiar las superficies de SiOx, así como después de los sucesivos pasos de "enjuague".Los agregados recuperados en solución después de "enjuagar" suavemente la superficie se caracterizaron por dispersión de neutrones, microscopía y espectroscopía de fluorescencia.Las moléculas de IgG1 se orientaron principalmente "planas" contra la superficie de SiOx, con la capa de proteína primaria desorbida en un grado mínimo, mientras que una capa superior difusa se enjuagó fácilmente.Las moléculas de aCgn eran resistentes a la desorción cuando parecían estar desplegadas en la interfaz, pero por lo demás se eliminaban fácilmente.Para los casos en los que se produjo una fuerte unión, la proteína que se desorbió fue una mezcla de monómero y pequeñas cantidades de agregados de HMW (para aCgn) o partículas subvisibles (para IgG1).Los cambios en la adsorción y/o el despliegue con el pH indicaron que las interacciones electrostáticas fueron importantes en todos los casos.