Un nuevo gen de β-glucosidasa, bgl1G5, fue clonado a partir de Phialophora sp.G5 y expresado con éxito en Pichia pastoris.El análisis de la secuencia indicó que el gen consiste en un marco de lectura abierto de 1431 pb que codifica una proteína de 476 aminoácidos.La secuencia de aminoácidos deducida de bgl1G5 mostró una alta identidad del 85 % con una β-glucosidasa caracterizada de Humicola grisea de la familia de glucósidos hidrolasas 1. En comparación con otras contrapartes fúngicas, Bgl1G5 mostró una actividad óptima similar a pH 6,0 y 50 °C y fue estable a pH 5,0–9,0.Además, Bgl1G5 mostró una buena termoestabilidad a 50 °C (vida media de 6 h) y una actividad específica más alta (54,9 U mg–1).Los valores de K m y V máx hacia el p-nitrofenil β-D-glucopiranósido (pNPG) fueron 0,33 mM y 103,1 μmol min–1 mg–1, respectivamente.El ensayo de especificidad de sustrato mostró que Bgl1G5 era altamente activo contra pNPG, débil contra p-nitrofenil β-D-celobiósido (pNPC) y p-nitrofenil-β-D-galactopiranósido (ONPG), y no tenía actividad sobre celobiosa.
