Las proteínas procesadoras de señales PII están muy extendidas en procariotas y plantas, donde controlan multitud de reacciones anabólicas.La sobreproducción eficiente de metabolitos requiere relajar los estrechos circuitos de control celular.Aquí demostramos que una mutación de un solo punto en la proteína de señalización PII de la cianobacteria Synechocystis sp.PCC 6803 es suficiente para desbloquear la vía de la arginina, lo que provoca una acumulación excesiva del biopolímero cianoficina (multi-L-arginil-poli-L-aspartato).Este producto es de interés biotecnológico como fuente de aminoácidos y ácido poliaspártico.Este trabajo ejemplifica un enfoque novedoso de ingeniería de vías mediante el diseño de proteínas de señalización PII personalizadas.Aquí, el Synechocystis sp.La cepa PCC6803 con una mutación PII-I86N sobreacumuló arginina a través de la activación constitutiva de la enzima clave N-acetilglutamato quinasa (NAGK). que en el tipo salvaje.Como consecuencia, la cepa BW86 acumuló hasta un 57 % de cianoficina por masa seca celular en las condiciones probadas, que es el mayor rendimiento de cianoficina informado hasta la fecha.La cepa BW86 produjo cianoficina en un rango de masa molecular de 25 a >100 kDa;el tipo salvaje produjo el polímero en un rango de 30 a >100 kDa. El alto rendimiento y la alta masa molecular de la cianoficina producida por la cepa BW86 junto con los bajos requerimientos de nutrientes de las cianobacterias lo convierten en un medio prometedor para la producción biotecnológica de cianoficina.Además, este estudio demuestra la viabilidad de la ingeniería de vías metabólicas utilizando la proteína de señalización PII, que se produce en numerosas bacterias.
