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La espectroscopia infrarroja se ha utilizado para mapear las interacciones sustrato-proteína: los cambios conformacionales de la Ca(2+)-ATPasa del retículo sarcoplásmico tras la unión de nucleótidos y la fosforilación de la ATPasa se controlaron utilizando el sustrato ATP y los análogos de ATP (2'-desoxi-ATP, 3 '-desoxi-ATP e inosina 5'-trifosfato), que se modificaron en grupos funcionales específicos del sustrato.Las modificaciones en el 2'-OH, el 3'-OH y el grupo amino de la adenina reducen el grado de cambio conformacional inducido por la unión de la ATPasa, observándose efectos particularmente fuertes para los dos últimos.Esto demuestra la sensibilidad estructural del complejo nucleótido-ATPasa a las interacciones individuales entre el nucleótido y la ATPasa.Todos los grupos estudiados son importantes para la unión y las interacciones de un grupo de ligando dado con la ATPasa dependen de las interacciones de otros grupos de ligando.Se observó fosforilación de la ATPasa para ITP y 2'-desoxi-ATP, pero no para 3'-desoxi-ATP.No existe una relación directa entre la extensión del cambio conformacional tras la unión de nucleótidos y la tasa de fosforilación, lo que muestra que la extensión total del cambio conformacional inducido por ATP no es obligatoria para la fosforilación.Como se observó para el complejo nucleótido-ATPasa, la conformación del primer intermedio E1PCa(2) de la ATPasa fosforilada también depende del nucleótido, lo que indica que los estados de la ATPasa tienen una conformación menos uniforme de lo previsto anteriormente.