Un gen de beta-glucosidasa (bgl3) de Streptomyces sp.QM-B814 (American Type Culture Collection 11238) ha sido clonado por complementación funcional de un mutante beta-glucosidasa negativo de Streptomyces lividans.Mediante secuenciación se encontró un marco de lectura abierto de 1440 nucleótidos que codifica un polipéptido de 479 aminoácidos.La proteína codificada (Bgl3) muestra una gran similitud (más del 45 % de identidad) con beta-glucosidasas de la familia-1 de glicosil hidrolasas.La enzima clonada, purificada tras precipitación con sulfato de amonio y dos etapas cromatográficas, es monomérica con una masa molecular de 52,6 kDa, determinada por espectrometría de masas, y un punto isoeléctrico de pI 4,4.La enzima parece ser una beta-glucosidasa con una amplia especificidad de sustrato, es activa sobre los celooligomeros y realiza reacciones de transglicosilación.Los valores de Km aparentes estimados para p-nitrofenil-beta-D-glucopiranósido y celobiosa son 0,27 mM y 7,9 mM, respectivamente.Los valores de Ki para glucosa y delta-gluconolactona, usando p-nitrofenil-beta-D-glucopiranósido como sustrato, son 65 mM y 0,08 mM, respectivamente.La enzima purificada tiene un pH óptimo de pH 6,5 y la temperatura óptima para la actividad es de 50 grados.
